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Biochimica metabolica (Nuovissimo ordinamento)

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Anno accademico 2010/2011

Docente
Prof. Francesco Michelangelo TURRINI (Docente Titolare dell'insegnamento)
Insegnamento integrato
Crediti/Valenza
5
SSD dell'attività didattica
BIO/10 - biochimica
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Sommario insegnamento

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Programma

Metabolismo aminoacidico. Principali sistemi di deaminazione degli aminoacidi (in dettaglio): transaminasi (meccanismo d’azione e ruolo del piridossalfosfato), glutamico deidrogenasi (e sua regolazione), aminoacido ossidasi. Modalità di trasferimento dei gruppi aminici in eccesso dai tessuti extraepatici al fegato: ruolo di glutamato, glutamina ed alanina. Basi biochimiche della tossicità dell'ammoniaca. Ciclo dell'urea (linee generali) e sua regolazione. Catabolismo della parte carboniosa degli aminoacidi: identificazione degli aminoacidi glucogenici, chetogenici, glucogenici/chetogenici; individuazione degli intermedi metabolici cui danno origine gli aminoacidi al termine delle rispettive vie cataboliche. Ruolo dei cofattori trasportatori di unità monocarboniose: tetraidrofolato, metilcobalamina, S-adenosilmetionina (di quest'ultima conoscere struttura, significato e modalità di sintesi e degradazione). Conversione della serina in glicina e suo significato. Conversione della fenilalanina a tirosina; ruolo della tetraidrobiopterina. Conversione dell'asparagina ad aspartato. Incorporazione dell'ammoniaca nelle molecole organiche di organismi animali: sintesi di glutamato e glutamina (in dettaglio). Aminoacidi essenziali e non essenziali. Descrizione (in dettaglio) delle tappe che portano alla formazione di: tirosina, aspartato, asparagina, alanina, glutamato, glutamina, glicina. Sintesi di: prolina, arginina, serina, cisteina (linee generali).

Metabolismo dei nucleotidi. Sintesi dei purin- e pirimidin-nucleotidi, conversione dei nucleosidi monofosfati in difosfati e trifosfati, sintesi dei deossiribonucleotidi, timidilato sintasi: linee generali. Demolizione dei purin- e pirimidin-nucleotidi: endonucleasi, nucleotidasi, nucleoside fosforilasi: linee generali. Recupero delle basi azotate: fosforibosiltransferasi. Saper individuare il prodotto ultimo del catabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche; struttura di ipoxantina, xantina, acido urico, b-alanina, b-aminoisobutirrato.

Cofattori enzimatici. I coenzimi: formule passive di NAD, NADP, FAD, FMN, tiamina pirofosfato, coenzima A (CoA), biotina, piridossalfosfato, acido lipoico, tetraidrofolato, cobalamine (coenzimi B12), tetraidrobiopterina, acido ascorbico. Indicazione delle vitamine da cui alcuni coenzimi derivano. Sapere fornire esempi di reazioni in cui sono coinvolti i diversi coenzimi.

Biochimica speciale e di tessuto. Digestione ed assorbimento. Digestione ed assorbimento dei carboidrati. Digestione ed assorbimento dei lipidi. Digestione delle proteine alimentari ed assorbimento intestinale degli aminoacidi.

Controllo della distribuzione dei nutrienti. Integrazione delle vie metaboliche dopo assunzione di alimenti e in corso di digiuno; ruolo di glucagone e insulina nel controllo metabolico. Trasportatori di glucoso e loro significato. Basi biochimiche e situazione metabolica del diabete insulino-dipendente, del diabete insulino-resistente e dell’obesità. Basi biochimiche delle complicanze tardive del diabete.

La risposta allo stress. Gli eicosanoidi: prostaglandine, trombossani, leucotrieni e loro ruolo. Catecolamine: sintesi e funzione. Corticosteroidi: sintesi e funzione. Peptidi opioidi.

Biochimica speciale dei lipidi. Sintesi e metabolismo delle lipoproteine: chilomicroni, VLDL, LDL e HDL. Modalità di distribuzione tessutale e di eliminazione del colesterolo; circolo entero-epatico degli acidi biliari e del colesterolo.

Biochimica speciale degli aminoacidi. Sintesi e catabolismo dell’eme: linee generali (struttura passiva di eme e bilirubina). Sintesi e catabolismo della creatina: linee generali. Sintesi (in dettaglio) di: acido g-aminobutirrico (GABA), serotonina, istamina, ossido nitrico (NO).

Turnover proteico. Sistemi di proteolisi intracellulare: catepsine lisosomali, proteasi citosoliche.

Utilizzo dell’ossigeno. Sistemi di detossificazione dell'ossigeno parzialmente ridotto (ROS: anione superossido, perossido): catalasi, glutatione perossidasi, superossido dismutasi (in dettaglio). Sistemi di produzione ed utilizzo dei ROS: NADPH ossidasi e mieloperossidasi. Sistemi di inserimento dell'ossigeno nelle molecole e loro significato. Ossidasi, diossigenasi, monoossigenasi (idrossilasi); citocromo P450.

Il controllo della calcemia. Paratormone, vitamina D, calcitonina. Assorbimento ed escrezione del calcio e del fosfato. Biochimica della cavità orale. Composizione chimica del dente. Meccanismi di mineralizzazione dei tessuti dentali. Permeabilità dei tessuti dentali. Basi biochimiche dell’eruzione e del riassorbimento dentale. Influenza degli ormoni e della dieta sulle strutture orali. Saliva: composizione, proprietà, secrezione e funzioni. Composizione e formazione della pellicola e della placca dentali. Basi biochimiche della carie. Effetti del fluoro sulla composizione e fisiologia del dente.

 

 

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Ultimo aggiornamento: 29/08/2011 16:37
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