Corso di Laurea Magistrale in Odontoiatria e Protesi Dentaria

Biochimica descrittiva (Nuovissimo ordinamento)

Anno accademico 2010/2011

• Chimica e Biochimica (Nuovissimo ordinamento) (MED0004)

Sommario insegnamento

• Programma
• Strumenti didattici

Programma

Carboidrati (glicidi). Generalità e classificazione in: monosaccaridi, oligosaccaridi, polisaccaridi. Definizione dei monosaccaridi, classificazione in aldosi e chetosi, proprietà fisiche. Strutture dei principali aldosi (gliceraldeide, riboso, glucoso, mannoso, galattoso) e chetosi (diidrossiacetone, fruttoso). Configurazione assoluta D e L, differenze con il concetto di attività destrorotatoria e levorotatoria; concetto di epimeri. Proiezioni di Fischer e Haworth. Anomeri a e b. Piranosi e furanosi. Forme cicliche a sedia e a barca. Reazioni dei monosaccaridi: riduzione ad alditoli, ossidazione ad acidi aldonici e alduronici. Derivati di monosaccaridi: esteri fosforici, deossimonosaccaridi, aminomonosaccaridi, glicazione di proteine (reazione di Maillard). Sintesi di O-glicosidi e N-glicosidi. Definizione di monoglicosidi e diglicosidi, omoglicosidi ed eteroglicosidi. Disaccaridi: maltoso, isomaltoso, lattoso, saccaroso, cellobioso. Polisaccaridi (glicani): classificazione in omopolisaccaridi, eteropolisaccaridi, polisaccaridi coniugati. Amido: amiloso ed amilopectina. Glicogeno. Destrani (cenni). Cellulosa. Peptidoglicani delle pareti batteriche. Glicosaminoglicani: acido ialuronico (struttura e proprietà), condroitinsolfati (composizione e proprietà), cheratansolfato, dermatansolfato, eparina, eparansolfato (proprietà). Proteoglicani: struttura dell’aggrecano e del sindecano, proprietà generali dei proteoglicani e loro interazione con altri componenti della membrana e della matrice extracellulare.

Lipidi. Acidi grassi: nomenclatura e classificazione; struttura di alcuni acidi saturi (acidi a catena pari da 4 a 18 C), monoinsaturi (palmitoleico, oleico, elaidico), poliinsaturi (linoleico, a-linolenico, g-linolenico, arachidonico); numerazione dei doppi legami (sistema D e w); proprietà fisiche e chimiche dei grassi; saponi. Acilgliceroli (gliceridi): nomenclatura, proprietà fisico-chimiche e funzioni. Cere: definizione, struttura generale e funzione. Fosfogliceridi (glicerolfosfatidi): fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinositolo, plasmalogeni; acido fosfatidico, lisofosfogliceridi; proprietà fisico-chimiche dei fosfogliceridi; micelle e liposomi; funzioni dei fosfogliceridi. Sfingomieline: struttura e funzione. Glicolipidi: cerebrosidi e gangliosidi (struttura e funzione). Terpeni: nomenclatura, cenni strutturali (struttura di una unità isoprenoide e modalità con cui le unità sono collegate). Nomi di alcuni terpeni di interesse biologico. Steroidi (steroli e acidi biliari): strutture e funzioni. Colesterolo libero ed esterificato, 7-deidrocolesterolo. Acidi biliari primari (acido colico e chenodesossicolico) e secondari (acido desossicolico e litocolico), acidi biliari tauro- e glico-coniugati.

Proteine. Gli aminoacidi: generalità e classificazione dei 20 aminoacidi primari (di ognuno occorre conoscere l'abbreviazione di tre lettere e la struttura). Derivati di aminoacidi presenti nelle proteine: cistina, 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina. Carattere anfotero degli aminoacidi, curva di titolazione di un aminoacido con gruppo R non carico e di un aminoacido con gruppo R carico a pH fisiologico. Il legame peptidico: caratteristiche; isomeria cis/trans. I peptidi: oligopeptidi, polipeptidi e proteine. Il glutatione. Proteine monomeriche ed oligomeriche, semplici e coniugate, globulari e fibrose. Struttura primaria di una proteina: lettura di una sequenza peptidica, ordine di lettura e terminologia. Struttura secondaria di una proteina: a-elica, b-struttura, curva b. Struttura terziaria di una proteina. La mioglobina. Struttura quaternaria di una proteina. Struttura e funzione dell'emoglobina: curva di saturazione da O₂, significato della differenza di saturazione tra mioglobina ed emoglobina e sue basi biochimiche, concetto di cooperatività positiva, influenza del pH e della CO₂ (effetto Bohr), ruolo del 2,3-bisfosfoglicerato (BPG). L'emoglobina fetale. L'emoglobina S. Denaturazione e rinaturazione di una proteina; agenti denaturanti, meccanismo della denaturazione e sue conseguenze sulle proprietà fisico-chimiche e funzionali delle proteine. Gli chaperoni molecolari. Proteine fibrose: cheratine, collageno, elastina. Malattie da prioni e le amiloidosi come modello di patologie conseguenti alla modifica della conformazione di proteine. Metodi di separazione degli aminoacidi: elettroforesi, cromatografia su carta, cromatografia a scambio ionico. Metodi di separazione delle proteine basati su: solubilità (salting in/out), carica elettrica (precipitazione isoelettrica, elettroforesi su acetato di cellulosa, cromatografia a scambio ionico), dimensioni molecolari (centrifugazione su gradiente di densità, dialisi, gel-filtrazione, elettroforesi SDS-PAGE), legame selettivo a molecole specifiche (cromatografia per affinità). Elettroforesi bidimensionale. Western blotting. Analisi della sequenza (cenni), fingerprint. Analisi delle proteine mediante diffrazione a raggi X.

Membrane. Struttura del doppio foglietto lipidico e sue specializzazioni (lipid rafts, caveolae), modalità di inserimento di proteine nella membrana. Ruolo delle glicoproteine e dei glicolipidi.

Nucleotidi. Basi puriniche (adenina, guanina) e pirimidiniche (uracile, timina, citosina) e nucleosidi e nucleotidi da esse derivati. Struttura primaria di un oligo- o di un polinucleotide: modalità di legame tra nucleotidi e lettura della sequenza. Tautomeria cheto-enolica e aminica-iminica delle basi azotate. Struttura secondaria del DNA. Denaturazione del DNA.  

Gli enzimi. Nomenclatura, classificazione, meccanismo d’azione. Cinetica enzimatica: curva di Michaelis-Menten, Vmax, Km. Dipendenza dell'attività enzimatica dalla temperatura e dal pH. Inibitori reversibili (competitivi e non competitivi) e irreversibili. Regolazione enzimatica: enzimi allosterici, regolazione covalente (fosforilazione), proteine regolatrici, induzione e repressione, degradazione proteolitica, isoenzimi, proenzimi/zimogeni, compartimentalizzazione; saper fornire esempi di ognuno di questi meccanismi di regolazione.

Vitamine: B1, B2, B3 (PP), B5, B6, B12, folato, biotina, C, D, A, E, K, D; fabbisogno, funzione, situazioni carenziali.

Ossidazione e sintesi dei carboidrati. La glicolisi (descrizione di ogni tappa), sua regolazione e bilancio energetico. Le fermentazioni lattica e alcolica. La piruvico deidrogenasi: reazione generale con indicazione dei reagenti e prodotti, nomi dei cofattori e loro ruolo nella reazione; regolazione della piruvico deidrogenasi. Il ciclo dei pentosi (linee generali) e sua regolazione. La gluconeogenesi (descrizione di ogni tappa), sua regolazione e bilancio energetico. Cicli futili e loro significato. Glicogenolisi e glicogenosintesi: descrizione di ogni tappa, regolazione. Sintesi di acido glucuronico e suo significato nella sintesi di catene oligosaccaridiche, come precursore dell'acido ascorbico (vitamina C) e nella detossificazione ed eliminazione di sostanze esogene ed endogene. Inserimento del mannoso, del fruttoso e del galattoso nella via glicolitica. Ciclo di Cori e ciclo glucoso-alanina; debito di ossigeno. Sintesi di UDPglucoso e suo significato per la sintesi di vari carboidrati.

Ciclo dell'acido citrico e respirazione mitocondriale.

Il ciclo dell'acido citrico o ciclo di Krebs (descrizione di ogni tappa) e sua regolazione. Reazioni anaplerotiche (in dettaglio): la piruvico carbossilasi. La catena respiratoria mitocondriale: descrizione generale del percorso compiuto dagli elettroni e dei meccanismi di ossidoriduzione. I trasportatori di elettroni: ubichinone, centri Fe-S, citocromi (cenni strutturali e funzionali); complessi I (NADH deidrogenasi), II (succinato deidrogenasi), III (citocromo riduttasi), IV (citocromo ossidasi), V (FoF1 ATP sintasi). La fosforilazione ossidativa: teoria chemiosmotica; disaccoppiamento della fosforilazione ossidativa; la termogenina e suo significato. Traslocasi mitocondriali. Regolazione della respirazione: controllo respiratorio o controllo dell'accettore; effetto Pasteur. Shuttle del malato/aspartato e del glicerofosfato.

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